Конституция Армении: Статья 18.1
Конституция Армении (Статья 18.1) закрепляет «исключительную миссию Армянской Апостольской Святой Церкви как национальной церкви в духовной жизни армянского народа, в деле развития его национальной культуры и сохранения его национальной самобытности»:
Матриксная металлопротеиназа

Матриксная металлопротеиназа

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «Матриксные металлопротеиназы»)

Матриксные металлопротеиназы (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации хемокинов и цитокинов.[1]

Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от ионовметаллов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса.

Гены

См. также

Примечания

  1. Van Lint P., Libert C. Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation (англ.) // J. Leukoc. Biol.[англ.] : journal. — 2007. — December (vol. 82, no. 6). — P. 1375—1381. — doi:10.1189/jlb.0607338. — PMID17709402. Архивировано 20 марта 2020 года.
  2. Lohi J., Wilson C. L., Roby J. D., Parks WC. Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 13. — P. 10134—10144. — doi:10.1074/jbc.M001599200. — PMID11121398.

Ссылки

ГенНазваниеЛокализацияОписание
MMP1Внутритканевая коллагеназасекретируемая
MMP2Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназасекретируемая
MMP3Стромелизин 1секретируемая
MMP7Матрелизин, PUMP 1секретируемая
MMP8Нейтрофильная коллагеназасекретируемая
MMP9Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназасекретируемаяможет играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. 
MMP10Стромелизин 2секретируемая
MMP11Стромелизин 3секретируемаяMMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP.
MMP12Металлоэластаза макрофаговсекретируемая
MMP13Коллагеназа 3секретируемая
MMP14MT1-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP15MT2-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP16MT3-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP17MT4-MMPмембранно-ассоциируемаяglycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP18Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа-Человеческих ортологов не обнаружено
MMP19RASI-1, иногда также стромелизин-4-
MMP20Энамелизинсекретируемая
MMP21X-MMPсекретируемая
MMP23ACA-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-II transmembrane cysteine array
MMP23B-мембранно-ассоциируемаяtype-II transmembrane cysteine array
MMP24MT5-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP25MT6-MMPмембранно-ассоциируемаяglycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP26Матрилизин-2, эндометаза-
MMP27MMP-22, C-MMP-
MMP28ЭпилизинсекретируемаяОткрыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[2]